这项由伦敦国王学院和圣地亚哥州立大学的科学家发表在《美国国家科学院院刊》期刊上的研究，勾勒出可能指导创造新一代高性能、环保纤维的基本设计原则。
重要的是，这项研究首次解释了蜘蛛丝蛋白中的氨基酸如何以一种允许它们像分子"粘合剂"一样发挥作用的方式相互作用，从而在材料形成时将其结合在一起。
伦敦国王学院计算材料科学教授、英国研究团队负责人克里斯·洛伦兹强调了这项发现的广泛潜力。他说："潜在的应用非常广泛——轻质防护服、飞机部件、可生物降解的医疗植入物，甚至软体机器人都有可能受益于利用这些自然原理设计的纤维。"
为何蜘蛛丝比钢材更强
蜘蛛牵引丝以其卓越的性能而闻名。按重量计算，它比钢材更强，比凯夫拉——用于制造防弹背心的材料——更坚韧。蜘蛛依靠这种材料来构建其蜘蛛网的结构框架并悬挂自身，科学家们长期以来一直对大自然如何能产生如此特殊的纤维着迷。
这种类型的丝是在蜘蛛的丝腺内制成的，在那里丝蛋白以称为"丝液"的粘稠液体形式储存。需要时，蜘蛛将这种液体纺成具有卓越机械性能的固态纤维。
科学家们此前已知这些蛋白质在被拉成纤维之前首先聚集成分离的液滴。然而，连接这种早期聚集与蜘蛛丝最终强度的分子步骤仍然是个谜。
蛛丝形成背后的分子相互作用
为了解开这个谜团，一个由化学家、生物物理学家和工程师组成的跨学科团队使用了一系列先进的计算和实验室技术。这些技术包括分子动力学模拟、AlphaFold3结构建模和核磁共振波谱。
他们的分析揭示了两种氨基酸——精氨酸和酪氨酸——以一种特定方式相互作用，导致蜘蛛蛋白在最早期阶段聚集在一起。这些相互作用并不会随着蛛丝固化而消失。相反，它们在纤维形成过程中保持活性，帮助构建赋予蜘蛛丝卓越强度和柔韧性的复杂纳米结构。
洛伦兹说："这项研究从原子层面解释了无序蛋白如何组装成高度有序、高性能的结构。"
与脑科学和阿尔茨海默病研究的联系
领导该研究美国团队的圣地亚哥州立大学物理与分析化学教授格雷戈里·霍兰德表示，该过程的化学复杂性是出乎意料的。
霍兰德说："令我们惊讶的是，丝——这种我们通常认为是一种极其简单的天然纤维的东西——实际上依赖一个非常精妙的分子机制。我们发现的这种相互作用类型，同样被用于神经递质受体和激素信号传导中。"
由于这种重叠，研究人员认为这项发现的影响可能超越材料科学领域。
霍兰德说："丝蛋白经历相分离然后形成富含β-折叠结构的方式，反映了我们在阿尔茨海默病等神经退行性疾病中观察到的机制。研究蛛丝为我们提供了一个纯净的、经过进化优化的系统，用以理解如何控制相分离和β-折叠的形成。"