研究人员解开了极简主义植物免疫分子如何被激活的谜团

在《自然》杂志上发表的一项新研究中，由中国西湖大学的柴继杰、德国科隆马克斯·普朗克植物育种研究所的Jane Parker和Paul Schulze Lefert领导的研究人员证明，一类重要的免疫蛋白必须凝结成液滴，才能被激活并保护植物免受感染

科学家们开始发现一类被称为Toll/白细胞介素1受体（TIR）核苷酸结合富含亮氨酸重复序列（NLR）受体（TNL）的植物免疫受体是如何被激活的。TNL的定义是TIR结构域的存在，这是一种古老的蛋白质模块，在细菌对哺乳动物的免疫中发挥作用，但为了激活TNL，它们通常依赖于识别来自入侵病原体的分子的额外结构域

TIR结构域作为一种酶，消耗宿主细胞中对能量代谢很重要的底物。活化的TNL通常会在试图感染的部位引发细胞死亡，作为保护整个植物的保护反应

除了典型的TNL外，植物还具有缺乏识别入侵者的元素的TNL，同时保留促进细胞死亡和保护植物免受感染的能力。尽管已知这些被称为TIR结构域蛋白的截短TNL在被其底物激活时喜欢相互作用，并且一旦被激活，它们就起到传播免疫反应的酶的作用，但这种情况的确切发生方式尚不清楚

研究人员现在发现，随着植物细胞内TIR结构域蛋白浓度的升高，它们像水包油滴一样分离出来——这是蛋白质相互作用的典型特征——从而引发免疫相关的细胞死亡反应。此外，这些结构不是静态的，TIR结构域蛋白不断地进出液滴

通过酶组装体的浓缩和组织，相分离是提高酶活性的有效方法。形成这种缩合物对动物免疫蛋白来说很常见，尽管已知这种现象对植物免疫反应很重要，但原因尚不清楚

除了对植物免疫分子如何被激活的基本见解之外，基于相分离的TIR结构域蛋白激活机制的发现可能会对科学家理解植物免疫的不同分支如何相互作用产生影响

联合通讯作者Schulze Lefert对大蛋白复合物中TIR结构域不同组装的多样性着迷。“令人惊讶的是，进化一再找到方法，赋予植物、动物和细菌中古老的TIR蛋白结构新的生化特性，这些特性最终对免疫系统的稳健性至关重要。”